Mioglobina | Valori normali -

La mioglobina (talvolta indicata con la sigla Mb o MB) è una proteina che svolge diverse funzioni nell’organismo umano; tra le più importanti c’è quella di accumulare ossigeno a livello dei muscoli per rilasciarlo in caso di carenza o mancanza di ossigeno. Per il suo ruolo biologico e per tutte le sue caratteristiche si rimanda al paragrafo finale (Cos’è la mioglobina); nei successivi, invece, tratteremo della sua importanza come marker di danno cardiaco (insieme a troponina e CPK è uno dei biomarcatori maggiormente usati per verificare l’eventuale presenza di danno al muscolo cardiaco).

La mioglobina non è di norma presente nel flusso sanguigno se non in trascurabili tracce, ma è abbondante nei tessuti muscolari; nel sangue è rilevabile in quantità elevate nel caso di danno ai muscoli scheletrici o al miocardio (la tonaca muscolare del cuore); infatti in caso di rabdomiolisi o di infarto miocardico, la mioglobina viene rilasciata nel torrente circolatorio a causa della rottura/morte delle membrane cellulari muscolari.

A cosa serve il test

I livelli di mioglobina nel sangue possono essere misurati attraverso un prelievo di sangue dalla vena di un braccio; il suo dosaggio è richiesto (in associazione ad altri esami) soprattutto quando si sospettano due condizioni:

infarto del miocardio
rabdomiolisi (un serio danno al muscolo scheletrico che ha come conseguenza il rilascio nel torrente sanguigno di vari composti tra cui mioglobina, creatina, calcio, potassio e acido urico)

I livelli ematici di questa proteina iniziano ad alzarsi dopo circa 2-4 ore dall’infarto miocardico (o da altro danno muscolare) e raggiungono il loro picco entro le 12 ore successive; di norma i valori rientrano nel range di normalità il giorno seguente (la mioglobina viene escreta per via renale).

Nel caso in cui un soggetto riferisca segni e sintomi che potrebbero essere riferibili a un infarto cardiaco (dolore al braccio sinistro, dolore al torace, sudorazione abbondante, sensazione di angoscia, difficoltà respiratorie, nausea ecc.) e i livelli di mioglobina non si alzano in modo significativo nel giro di 10-12 ore, è probabile che le manifestazioni cliniche accusate siano causate da altre problematiche.

Nel caso in cui i sintomi e i segni sopradescritti si siano manifestati più di 24 ore dall’effettuazione del test, i valori della proteina potrebbero essere normali, ma ciò non è sufficiente a escludere l’assenza di danno cardiaco perché è possibile che la mioglobina sia già stata del tutto escreta per via renale. È per questo motivo che sono diverse le sostanze dosate nel sangue quando c’è il sospetto di un danno miocardico (troponina e CPK-MB, due indicatori specifici di danno cardiaco).

Valori normali

I valori normali di mioglobina nel sangue variano fra 0 e 85 ng/mL.

Si ricorda che i valori di normalità possono variare fra un laboratorio d’analisi e l’altro e quindi è sempre necessario fare riferimento agli intervalli di normalità riportati nel referto rilasciato dalla struttura presso la quale si è effettuato l’esame.

Mioglobina alta – Cause

Il riscontro di mioglobina alta è correlato a un danno cardiaco o a un danno a un muscolo scheletrico; le principali cause che possono determinare un rialzo dei valori di questa proteina nel sangue sono:

attività fisica intensa
distrofia muscolare
ictus
infarto cardiaco
infiammazione muscolare
interventi chirurgici
ipertermia maligna
ischemia muscolare
lesioni muscolari di vario tipo
polimiosite
rabdomiolisi
ustioni.

Un abbondante rilascio in circolo di mioglobina (per esempio nel caso di gravi traumi muscolari) potrebbe danneggiare l’epitelio tubulare dei reni causando insufficienza renale acuta.

Cause più rare di danno muscolare con conseguente rilascio di elevate quantità di mioglobina sono il grande abuso di alcol e l’assunzione di determinati principi attivi (per esempio le statine, sostanze usate per ridurre i livelli ematici di colesterolo).

Mioglobina bassa

Come spiegato nella prima parte dell’articolo, la mioglobina è normalmente assente nel sangue (o comunque presente in quantità minimali); di conseguenza un valore basso di mioglobina non è di per sé associato a una particolare patologia.

Cos’è la mioglobina?

La mioglobina è una proteina molto importante nei processi di consumo di ossigeno del corpo umano per la produzione di energia. Essa è contenuta nei muscoli (compreso il cuore), specialmente nelle fibre cosiddette “lente”, in grado di produrre energia mediante la sintesi di ATP. La struttura della mioglobina è stata la prima a essere studiata con la cristallografia a raggi X. Questo metodo ha evidenziato che tale proteina è costituita da una catena di aminoacidi avvolta ad elica e ripiegata in modo da formare otto segmenti principali.

La mioglobina è la proteina più semplice in grado di legarsi all’ossigeno, in quanto è costituita da un solo eme.

L’eme a sua volta è un complesso chimico fondamentale che sta alla base non solo della mioglobina, ma anche dell’emoglobina, ed è la parte responsabile del trasporto dell’ossigeno. La reazione tra mioglobina (Mb) e ossigeno (O₂) è assai semplice:

Mb + O₂-> MbO₂

L’eme si trova all’interno della catena della sequenza aminoacidica e la sua particolare posizione che, isolando il ferro e impedendo che ceda elettroni, permette al ferro di rimanere nel suo stato ferroso e quindi di potersi legare stabilmente con l’ossigeno.

A differenza dell’emoglobina (che contiene quattro eme), la mioglobina è in grado di intervenire nel processo di cessione/trasporto di ossigeno molecolare (O₂) in diverse condizioni di pressione parziale del gas ossigeno, anche molto basse e per questo motivo si dice che la mioglobina presenta un’alta affinità con la molecola di ossigeno O₂. Le diverse pressioni alla quale la mioglobina opera determinano le sue due funzioni principali:

a pressioni superiori ai 40 mm Hg l’ossigeno rimane legato alla mioglobina che risulta satura di gas per la quasi sua totalità (95%). Dal momento che si trova nel tessuto cardiaco e nei muscoli, costituisce in questo modo una riserva all’interno del muscolo.
a pressioni molto basse (5 mm Hg) la mioglobina libera l’ossigeno, divenendo un meccanismo efficace di trasporto e rilascio del gas.

Una volta immagazzinato l’ossigeno, la mioglobina è in grado di liberarlo all’inizio del lavoro dell’esercizio fisico oppure in seguito a una richiesta per l’aumento di intensità dello sforzo muscolare. In queste condizioni l’ossigeno non può essere assorbito dal sangue, ma deve essere rilasciato all’interno del muscolo stesso.

Per la mioglobina la capacità di legarsi all’ossigeno non dipende da altri fattori come la temperatura, la variazione di pH e la pressione dell’anidride carbonica. La dipendenza è nota come effetto Bohr e vale invece per l’emoglobina. Il fatto che la mioglobina non risenta dell’effetto Bohr è una proprietà importante perché durante il lavoro muscolare la temperatura del muscolo cresce, ed è possibile anche un aumento dell’acidità e della produzione di anidride carbonica.

La mioglobina è presente non solo negli esseri umani, ma anche negli animali (mammiferi, uccelli e anche taluni invertebrati). Negli animali la quantità di Mb è sicuramente correlata al grado di efficienza fisica: per esempio, le gambe dei cani da caccia sono più ricche di mioglobina rispetto a quelle di cani “sedentari” [1]. Negli esseri umani invece non sono stati chiariti i legami tra quantità di mioglobina muscolare e allenamento.

[1] J. H. Shenk et al.: Spectrophotometric of hemoglobins, J. Biol. Chem., pagg 105-741, 1934.

Indice materie – Medicina – Esami – Mioglobina