Gli enzimi sono sostanze che fungono da catalizzatori biologici; sono cioè sostanze che consentono di incrementare la velocità delle reazioni biologiche senza influenzare la termodinamica di tali reazioni. Ricordiamo, infatti, che una caratteristica di tutti i catalizzatori è quella di rimanere inalterati al termine della reazione stessa. Grazie agli enzimi, determinate reazioni (che possono essere dirette e inverse, cioè dal prodotto X al prodotto Y o viceversa) avvengono in tempi brevissimi, molto più brevi di quelli relativi a reazioni non catalizzate); siamo infatti nell’ordine dei millisecondi.
Come nel caso di tutti i catalizzatori, l’accelerazione della velocità di reazione avviene grazie al fatto che l’enzima consente un decremento dell’energia di attivazione.
Il termine enzima deriva dal greco (en zýmō, nel lievito); il primo a utilizzare tale termine fu un fisiologo tedesco, Wilhelm Kühne; Kühne pensava che tali sostanze fossero presenti soltanto nelle cellule dei lieviti.
Un passo importante nella comprensione delle funzioni biologiche di tali sostanze lo si deve a un chimico tedesco, Eduard Buchner, Buchner compì esperimenti sulla capacità degli estratti di lievito di portare a termine i processi di fermentazione dei glicidi; grazie a tali esperimenti Buchner riuscì a scoprire che determinate fermentazioni hanno luogo anche se non sono presenti cellule di lievito vive. Il chimico tedesco, in seguito premiato con il Nobel per la chimica, chiamò zimasi l’enzima che aveva portato a termine la fermentazione del saccarosio.
Quasi tutti gli enzimi sono proteine (si parla infatti di proteine enzimatiche), fanno eccezione i cosiddetti ribozimi (anche enzimi a RNA), una sottocategoria degli enzimi che sono invece molecole di RNA.
Gli enzimi sono generalmente costituiti da una o più proteine globulari ad alta massa molecolare. In alcune circostanze gli enzimi svolgono le loro funzioni tali e quali, mentre in altre circostanze risultano inattivi se non sono presenti parti a bassa massa molecolare; queste parti vengono dette cofattori; i cofattori possono essere ioni metallici (ione ferro, ione zinco ecc.) o molecole organiche dette coenzimi (per esempio il NAD o l’ATP).
La parte proteica di un enzima viene detta apoenzima, essa costituisce insieme al cofattore la cosiddetta molecola proteica coniugata (oloenzima). Per approfondimenti sul concetto di proteine coniugate si rimanda al nostro articolo Proteine.
Ruolo fondamentale dell’enzima è quello di semplificare le reazioni formando un complesso; ciò avviene attraverso l’interazione fra il cosiddetto substrato e il sito attivo. Il substrato è rappresentato dalle molecole che partecipano alla reazione, mentre con la locuzione sito attivo ci si riferisce a quella parte dell’enzima in cui le reazioni avvengono.
Terminata la reazione, il prodotto si dissocia dall’enzima che può dare inizio a una nuova reazione dal momento che esso non viene consumato dalla reazione stessa. Altra caratteristica degli enzimi è che essi non provocano alterazioni di tipo chimico nella reazione che catalizzano.
Nell’immagine sottostante si può osservare lo schema di una reazione enzimatica:
dove E rappresenta l’enzima; S rappresenta il substrato; P rappresenta il prodotto ed ES ed EP rappresentano i complessi transitori dell’enzima con il substrato (ES) e con il prodotto (EP).
Enzimi: specificità
La differenza fondamentale fra gli enzimi e gli altri catalizzatori chimici risiede nella loro notevolissima specificità per il substrato e per il tipo di reazione.
Ciò significa che ogni enzima può legarsi a una o a pochissime altre specie molecolari e può catalizzare un solo tipo di reazione. Per esempio, un aminoacido può legarsi a enzimi di tipo diverso che catalizzeranno però reazioni diverse (deaminazione, decarbossilazione o transaminazione).
Uno stesso di tipo di reazione catalitica però può essere mediata da enzimi di tipo diverso; prendiamo come esempio la rottura di legami peptidici; questa reazione può avvenire grazie a enzimi diversi, ma ognuno essi riconoscerà legami peptidici tra determinati residui aminoacidici.
La specificità degli enzimi è legata a un certo numero di fattori che caratterizzano l’associazione tra sito attivo dell’enzima e il substrato; tali fattori sono per esempio le cariche elettriche, la natura idrofoba o la natura idrofila, la complementarietà strutturale ecc.
Ovviamente il grado di specificità non è lo stesso per tutti gli enzimi, in alcuni di essi è elevatissimo, mentre in altri risulta più basso pur rimanendo notevole.
Nomenclatura degli enzimi
Le modalità di nomenclatura sono alquanto interessanti.
Tutti gli enzimi vengono denominati usando il suffisso –asi. In passato i nomi venivano attribuiti in modo arbitrario, ma una volta che il loro numero è notevolmente aumentato si è venuta a creare una certa confusione. Attualmente esistono regole ben precise per definire il nome degli enzimi; tali regole sono dettate dalla IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology, Unione Internazionale di Biochimica e Biologia Molecolare) attraverso un’apposita commissione istituita nel 1955 (la Enzyme Commission).
La classificazione dei diversi enzimi è basata su numeri EC; a ogni enzima si associa un codice che è composto da 4 sezioni numeriche che sono separate da un punto. Vi sono sei differenti classi di enzimi; tali classi sono relative alla reazione catalizzata; la prima sezione del numero indica la classe alla quale gli enzimi appartengono.
Le sei classi sono le seguenti:
EC 1 – Ossidoreduttasi
EC 2 – Transferasi
EC 3 – Idrolasi
EC 4 – Liasi
EC 5 – Isomerasi
EC 6 – Ligasi.
EC sta per “Enzyme Commission”.
La seconda e la terza sezione del codice fanno riferimento rispettivamente a una sottoclasse e a una sotto-sottoclasse. La quarta sezione del codice indica la posizione dell’enzima nella sotto-sottoclasse. Nell’immagine sottostante (fonte: www.scibo.unifi.it) un esempio di numerazione di un enzima.
Gli enzimi hanno generalmente due nomi, uno di uso corrente e uno detto nome sistematico. Nell’immagine soprastante, l’enzima in questione è la lattico deidrogenasi il cui nome sistematico è L-lattato:NAD ossidoreduttasi. Nel nome sistematico, come si vede, compare il nome della classe di appartenenza; nella fattispecie ossidoreduttasi.
Per la costituzione del nome comune si utilizza generalmente il nome del substrato e un termine che tendenzialmente specifica la reazione; nei nomi comuni possono esserci varianti rispetto al nome della classe di appartenenza.
Le reazioni enzimatiche
Vediamo adesso molto brevemente quali sono le reazioni catalizzate dalle sei classi di enzimi.
Le ossidoreduttasi catalizzano le reazioni di ossidoriduzione (i nomi comuni utilizzati sono deidrogenasi o reduttasi). Fanno parte di questa classe le ossidasi, le perossidasi e le ossigenasi.
Le transferasi catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali. Un esempio sono le transaminasi (preferibilmente aminotransferasi) o le cinasi (fosfotransferasi).
Le idrolasi catalizzano la rottura di un legame con intervento di H20. Comunemente prendono il nome del substrato con l’aggiunta del suffisso –asi. Un esempio sono le fosfatasi (idrolisi monoesteri fosforici) o la succinil-CoA idrolasi.
Le liasi catalizzano la rottura di legami covalenti con metodi che sono alternativi rispetto a quelli dell’idrolisi o dell’ossidoriduzione. Ne sono esempi la decarbossilasi (anche carbossilasi) o l’aldolasi.
Le isomerasi catalizzano l’equilibrio fra isomeri. Ne sono esempi la fosfomutasi o la triosofosfato isomerasi.
Le ligasi (talvolta sintasi o carbossilasi) catalizzano la formazione di un nuovo legame a partire da due molecole. Ne sono esempi la carbossilasi e la succinato-CoA ligasi.
Le funzioni biologiche degli enzimi
Come detto, sono molte le funzioni che vengono svolte dagli enzimi nell’organismo umano. Secondo la banca dati della già citata IUBMB, le reazioni catalizzate da queste sostanze sono più di quattromila. Una loro caratteristica molto importante è quella di catalizzare i singoli passi della via metabolica (locuzione nota anche come pathway metabolico). Senza la presenza degli enzimi, il metabolismo non passerebbe attraverso determinati passaggi e la generazione di determinati prodotti non potrebbe avvenire alle velocità necessarie alle esigenze cellulari.
Un tipico esempio è la glicolisi (la scissione del glucosio). La glicolisi avviene attraverso una serie di determinate reazioni; tali reazioni sono tutte catalizzate da un enzima; il processo avviene in dieci tappe (il prodotto di ogni tappa diviene substrato per l’enzima successivo); risultano quindi coinvolti dieci enzimi.
Un’altra funzione di fondamentale importanza è legata ai processi digestivi. Grazie all’azione di particolari enzimi (per esempio le proteasi o le amilasi), determinate macromolecole vengono ridotte in unità più semplici che possono essere assorbite facilmente a livello intestinale (le amilasi per esempio agiscono sugli amidi riducendoli in maltosio, mentre le proteasi agiscono sulle proteine riducendole in aminoacidi).
Gli enzimi intervengono anche nella cosiddetta trasduzione del segnale e nella regolazione di molti processi, cellulari e no.
L’attività degli enzimi può subire influenze da altre molecole; in alcuni casi queste possono inibirla, mentre in altri casi possono aumentarne l’attività. Altri fattori che possono influire sull’attività enzimatica sono la concentrazione del substrato, il pH e la temperatura.
Impieghi industriali
Viste le loro molteplici e importanti funzioni gli enzimi vengono prodotti anche a livello industriale a scopi farmacologico e biochimico. Noto è per esempio l’impiego di enzimi pancreatici (noti anche come pancrelipasi); per approfondimenti si consulti il nostro articolo Lipasi. Altri utilizzi sono relativi al settore alimentare, a quello agrario e a quello igienico; relativamente a questo ultimo utilizzo si ricordano la disinfestazione dei terreni, la depurazione delle acque ecc.
L’utilizzo degli enzimi nelle tecniche alimentari è di vecchia data; alcuni esempi sono il lievito per il pane, i fermenti per la produzione della birra, il caglio nella produzione dei prodotti caseari ecc.
Alcuni enzimi vengono inoltre utilizzati per la chiarificazione dei succhi di frutta, altri per accelerare il processo di frollatura della carne e altri ancora per rigenerare le caratteristiche organolettiche di prodotti che sono passati attraverso determinati trattamenti di tipo chimico e fisico.
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